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Les complexes protéines-glycosaminoglycanes : définition d'un modèle structural


​Des chercheurs de l’IBS (CEA/Grenoble) en collaboration avec leurs collègues du Centre de recherche sur les macromolécules végétales (CNRS/Grenoble) ont développé une nouvelle approche pour l’étude structurale des complexes formés entre des protéines et des glycosaminoglycanes (GAGs), dont font partie les héparanes sulfates.

Publié le 17 août 2011

Situées à l’interface entre la cellule et le milieu extérieur, les GAGs occupent une position stratégique pour participer à l’ensemble des processus intervenant au niveau des membranes cellulaires.

L’analyse structurale des GAGs n’est pas toujours simple. En effet, ces molécules n’étant pas génétiquement codées, il n’est pas possible de les modifier de manière ciblée pour accéder à des informations de type relation structure-fonction.

Dans ce contexte, les chercheurs ont développé une nouvelle approche basée sur la production d’héparanes sulfates marqués au carbone 13 et associés à une protéine marquée à l’azote 15.

Cette étude montre comment des données de spectroscopie RMN, obtenues à la fois sur le GAG et la protéine, peuvent être utilisées pour définir un modèle structural du complexe. Ce travail ouvre une voie importante vers la caractérisation des interactions protéine-GAG.

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