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Complexes protéiques faibles : structure, dynamique et cinétique par RMN


Des mesures de relaxation par résonance magnétique nucléaire (RMN) ont permis à des chercheurs de l’IBS (CEA/Grenoble) d’obtenir des informations autrement inaccessibles sur les complexes protéiques de faibles affinités, c’est-à-dire des complexes formés de protéines associées par l’intermédiaire d’interactions de faible intensité.

Publié le 6 juillet 2011

​Ces complexes jouent un rôle essentiel dans beaucoup de processus biologiques mais ont été relativement peu étudiés du fait de leur faible stabilité et de l’impossibilité de les isoler dans des conditions physiologiquement pertinentes. La nouvelle approche développée par les chercheurs permet, sans isoler le complexe, d’obtenir de façon simultanée de précieuses informations sur la structure, la dynamique et la cinétique des complexes ultra-faibles.

Cette méthode a été appliquée à l’étude d’un complexe faible entre l’ubiquitine, une protéine impliquée dans le processus de dégradation des protéines, et un domaine spécifique de la protéine CD2AP.

Contacts : Loïc Salmon, Martin Blackledge.

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