La pilotine est en effet impliquée dans le système de sécrétion de type
2, un assemblage de douze à quinze protéines utilisées par les bactéries
pour excréter d’autres protéines. Ainsi, le SST2 de Klebsiella oxytoca
secrète la Pullulanase, une enzyme utilisée par la bactérie pour sa
croissance. Pour assurer la fonctionnalité de ce SST2, l’interaction
entre une protéine de membrane externe et sa pilotine s’avère
essentielle. En collaboration avec une équipe de l’Institut Pasteur
(Paris) et une autre équipe de l’IBS, ce complexe protéique a été
caractérisé par RMN et mutagenèse, et études in vivo, permettant de
confirmer le travail de cristallographie. Une première qui pourrait
ouvrir la voie à de nouvelles études chez les microorganismes
pathogènes.