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Protéines membranaires : étude de sites de liaison de ligands communs


​En associant modélisation moléculaire et mesures enzymatiques, des chercheurs de l’iBiTec-S (CEA/Saclay) et l’IBS ont décrit les différentes conformations caractérisant le cycle de fonctionnement d’une protéine membranaire impliquée dans le transport de nombreux médicaments, y compris des anticancéreux.

Publié le 5 juillet 2011

​La P-glycoprotéine, appartenant à la grande famille de protéines membranaires ABC, c’est-à-dire liant de l’ATP, est responsable chez l’Homme du transport actif de nombreuses molécules pharmacologiques. Elle est impliquée aussi bien dans les phénomènes (salutaires) de détoxication cellulaire contre des molécules exogènes potentiellement toxiques, que dans ceux (délétères) de la résistance des cellules tumorales aux drogues utilisées en chimiothérapie anti-cancéreuse.

Comprendre au niveau moléculaire les propriétés qui lui permettent de reconnaître et fixer plusieurs molécules actives (ligands) structuralement très variées est fondamental pour concevoir de nouvelles molécules modulant sa fonction. Pour cela, les chercheurs ont construit des modèles structuraux qui sont les premiers à décrire les sites potentiels de liaison des ligands de la P-glycoprotéine, et leur devenir au cours du cycle de transport. Cette modélisation structurale montre l’importance fonctionnelle des domaines transmembranaires de la protéine, et révèle des similarités inattendues entre la P-glycoprotéine et une autre protéine de la même famille liée au diabète.


Contact : François André, Stéphane Orlowski, Michel Vivaudou

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