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Résultat scientifique | Biologie structurale

Les interactions au sein des protéines métalliques passées aux infrarouges


​Des chercheurs du CEA-IBEB (Cadarache), en collaboration avec l’équipe de la ligne infrarouge AILES du Synchrotron SOLEIL, ont montré que la spectroscopie dans le domaine infrarouge lointain permet une étude fine des sites métalliques de certaines protéines.

Publié le 9 avril 2013

​Le domaine de l’infrarouge lointain (50-1000 μm) pourrait offrir de nouvelles possibilités d’étude des interactions au sein des métalloprotéines, complémentaires aux analyses classiques par spectroscopie Raman. Afin de tester cette hypothèse, les chercheurs de Cadarache ont choisi une protéine modèle bien connue d’un point de vue structural et fonctionnel, la protéine bleue Cu-azurine. Cette protéine d’origine bactérienne possède un atome de cuivre fixé à plusieurs acides aminés « ligands » qui peut subir des réactions d’oxydation ou de réduction. Ces réactions sont un des maillons de chaînes respiratoires anaérobies1.

Le marquage isotopique2 du cuivre a permis de sélectionner, au sein même de la métalloprotéine, par différentiel avec un complexe témoin, les seules vibrations correspondant aux interactions du cuivre avec ses voisins ligands. Les scientifiques ont ainsi étudié la signature spectrale des vibrations de ce complexe dans les longueurs d’onde de l’infrarouge lointain. Cette analyse a révélé l’intimité des interactions cuivre/ligands, notamment pour des ligands particuliers : les « histidines3 ». Elle a également montré le rôle d’une molécule d’eau dans la modulation de ces interactions.


  1. Sans dioxygène
  2. Le marquage isotopique consiste à remplacer un atome par un de ses variants détenant un nombre de neutrons différent. Cette différence de masse va modifier très faiblement la fréquence de la vibration.
  3. L’histidine est un des 20 acides aminés codés génétiquement dans l'ADN. 

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