Vous êtes ici : Accueil > Actualités > Vers un contrôle de la croissance des plantes ?

Résultat scientifique | Biocarburants

Vers un contrôle de la croissance des plantes ?


Les chercheurs du laboratoire de génétique et de biochimie des plantes du CEA-IBEB, à Marseille, ont transposé chez les plantes un outil utilisé chez les mammifères afin d’étudier un régulateur central du métabolisme, la protéine TOR. Le contrôle de la voie de signalisation de TOR permettrait notamment de faire produire davantage de biocarburant par les microalgues. ​

Publié le 9 septembre 2013

​La protéine kinase TOR1 est un régulateur conservé et essentiel de la synthèse protéique et de la croissance des organismes constitués de cellules à noyaux, dits « eucaryotes ». Les signaux, qui activent ou infléchissent le métabolisme, convergent vers la voie de signalisation de TOR afin d’orienter le devenir de l’énergie, soit vers la croissance et la prolifération, soit vers un stockage de cette énergie. La rapamycine, utilisée comme inhibiteur de TOR, a permis de disséquer la voie de cette protéine chez différentes espèces animales et de levures. Cependant, cette molécule allostérique2 n’inhibe que partiellement l’activité de la kinase TOR chez les animaux et est inopérante chez les plantes.

Les chercheurs ont ainsi testé de nouveaux outils ; des inhibiteurs ATP compétitifs, récemment développés pour inhiber spécifiquement la kinase TOR humaine via son site actif. Les résultats montrent qu’ils inhibent, de manière dose-dépendante et TOR-dépendante, la croissance de diverses plantes (arabette des dames, lotus, tabac australien, millet brun & riz) sans en modifier le plan de développement. Cette étude ouvre donc à l’exploration des fonctions cellulaires qui constituent et qui dynamisent la « voie » de TOR chez les eucaryotes photosynthétiques notamment dans le cadre de la production de biocarburants.


  1. Target Of Rapamycin 
  2. Allostérie : mode de régulation de l'activité d'une enzyme par lequel la fixation d'une molécule effectrice en un site modifie les conditions de fixation d'une autre molécule, en un autre site distant, de la protéine. 

Haut de page