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Formation des fleurs : structure d’une protéine déterminante


​Une équipe du CEA-IRTSV détermine la structure atomique d'un facteur de transcription essentiel pour le développement des fleurs. Un premier pas pour  comprendre son mode d'action.

Publié le 10 décembre 2014

Les gènes du développement "supervisent" la formation de l’organisme dès le stade de l’œuf. Ils sont responsables de l’extrême diversité morphologique des êtres vivants, ou des différents organes d’un même individu. Ils codent pour des protéines, appelées facteurs de transcription, qui se fixent sur l’ADN et contrôlent ainsi l’expression de milliers de gènes. Chez les plantes à fleurs, végétaux qui ont colonisé la planète entière, une famille de ces protéines a acquis une importance particulière : les facteurs de transcription "à domaine MADS", qui peuvent s’assembler en dimères ou en tétramères1. Le nombre d’unités et la composition de ces complexes modulent leur liaison à l’ADN, donc le profil d’expression génique qu’ils commandent. Les tétramères MADS sont en particulier responsables de l’apparition des différents organes floraux : pétales, sépales, étamines, pistil… Les détails de la structure moléculaire et les règles gouvernant l’assemblage des complexes, ainsi que la fixation à l’ADN, restent mal connus. Une équipe du CEA-IRTSV, en collaboration avec différents laboratoires2, s’est attaquée au problème.

Elle a choisi SEPALLATA3 (SEP3), un membre "pivot" de cette famille de facteurs de transcription chez Arabidopsis thaliana. SEP3 peut en effet former plus de 50 tétramères différents, homogènes (quatre unités de SEP3) ou hétérogènes (SEP3 associé à d’autres facteurs de transcription à domaine MADS). Après avoir fait synthétiser par des bactéries la partie de SEP3 engagée dans la formation des complexes, les chercheurs l’ont cristallisée à l’état de tétramères et ont résolu sa structure à 2,5 Å près. Ils ont aussi identifié certains acides aminés essentiels pour la formation des complexes et le choix des constituants du tétramère. L’équipe veut maintenant déterminer la structure de la protéine entière, par diffraction des rayons X, et étudier la formation de complexes avec des partenaires autres que des facteurs MADS.  Elle expérimente également in planta le rôle physiologique de la tétramérisation de ces facteurs.


  1. complexes formés de deux (dimères) ou quatre (tétramères) unités
  2. CNRS, INRA, universités de Grenoble, de Montpellier, d’Adélaïde (Australie) et de Jena (Allemagne) 

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