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Résultat scientifique | Biohydrogène

Vers des cyanobactéries productrices d’hydrogène


​Spécialiste des cyanobactéries, une équipe du CEA-IBITECS a obtenu des mutants exprimant vingt fois la quantité normale d’hydrogénase. Un exploit en soi, qui ouvre également des perspectives vers la biosynthèse d’hydrogène.

Publié le 20 juin 2014

​La présence d’une enzyme catalysant la production d’hydrogène, ou hydrogénase, chez des cyanobactéries peut surprendre. Après tout, ces microorganismes photosynthétiques sont surtout connus pour leur production d’oxygène1. Précisément : il arrive qu’une photosynthèse hyperactive, par exemple lors d’une brusque augmentation de l’éclairement, se traduise par un excès d’électrons. Ceux-ci peuvent engendrer des dérivés réactifs de l’oxygène, les fameux « radicaux libres » responsables du stress oxydatif. La synthèse transitoire d’hydrogène serait alors pour ces microorganismes une manière de se protéger en évacuant le surplus d’électrons. Aussi minime soit-elle, cette production éveille l’intérêt des chercheurs en quête d’une méthode de production durable de ce carburant propre.

Une équipe du CEA-IBITECS a donc étudié l’hydrogénase de la cyanobactérie modèle Synechocystis. La synthèse de cette enzyme complexe nécessite pas moins de onze protéines, cinq constituant l’hydrogénase proprement dite et six chargées de son assemblage. Tout d’abord, des mutants privés de l’enzyme ont prouvé que le microorganisme s’en passe fort bien pour prospérer en conditions normales de culture. Puis les chercheurs ont, au contraire, inséré un promoteur2 très actif en amont des onze gènes. Résultat: ces nouveaux mutants produisent vingt fois plus d’hydrogénase que la souche sauvage ! C’est la première fois qu’autant de protéines sont surproduites simultanément chez une cyanobactérie.

La production biotechnologique d’hydrogène est encore loin, cependant. Les prochaines étapes consisteront, d’une part, à comprendre pourquoi la surexpression massive des gènes ne se traduit « que » par une multiplication par vingt de la quantité d’enzyme. Les chercheurs ont d’ores et déjà une piste sérieuse impliquant une modification post-traductionnelle des protéines. D’autre part, la quantité d’hydrogénase produite permettra enfin de la cristalliser, et donc de déterminer sa structure tridimensionnelle.

 

  1. Ils ont produit la majeure partie de l’oxygène atmosphérique
  2. Une séquence d’ADN contrôlant l’expression d’un (ou plusieurs) gène(s)


 

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