Le CO₂ atmosphérique est le principal gaz à effet de serre impliqué dans le réchauffement climatique. Pourquoi ne pas le capter et le valoriser, en particulier en le transformant en une source d'énergie renouvelable ? Une opération difficile du fait de sa stabilité chimique, mais certaines enzymes microbiennes, les formiate déshydrogénases (FDH), catalysent sa réduction en acide formique. Ce dernier constitue une forme intéressante de stockage et de transport de l'énergie : il peut être décomposé à la demande en CO₂ et en hydrogène, par exemple pour alimenter une pile à combustible.

Avant d'envisager des applications technologiques des FDH, il est essentiel de comprendre comment elles sont synthétisées et activées dans la cellule microbienne. En particulier, ces enzymes comprennent un cofacteur à molybdène qui n'est actif que sous sa forme soufrée. Une équipe du CEA-IBEB  vient de montrer, chez Escherichia coli, comment une protéine chaperon¹ apporte l'atome de soufre nécessaire. Cette étape constituait un petit mystère car le cofacteur est un composé très fragile et le soufre un élément hautement réactif. En combinant la cristallisation, la diffraction des rayons X, la biochimie et la modélisation numérique, les chercheurs proposent un mécanisme moléculaire inédit pour ce délicat transfert.  La protéine chaperon, sous forme de dimère, se lie sur une face au cofacteur et sur l'autre à une protéine donneuse de soufre. Entre les deux, elle forme une sorte de tunnel par lequel transite le soufre. De fortes analogies de séquence suggèrent qu'un mécanisme similaire est à l'œuvre chez d'autres bactéries.

[1] Protéine impliquée dans la maturation d'autres protéines