Ces enzymes, des monooxygénases à flavine, qui réalisent la réaction d'oxydation de Baeyer-Villiger, représentent un procédé efficace pour obtenir des lactones optiquement actives. Ces enzymes sont, en effet, capables de convertir, non seulement des cétones aliphatiques en esters, mais surtout des cétones cycliques en lactones chirales. L'application de ces synthons chiraux en synthèse chimique asymétrique est très importante. 

Alors que le nombre de monooxygénases BV (BVMO) disponibles a significativement augmenté ces dernières années, de nouvelles BVMO sont toujours nécessaires pour élargir l'éventail de substrats ou apporter l'énantio-complémentarité.

Dans ce but, nous avons exploré la biodiversité des enzymes dans des souches procaryotes. Le clonage de 143 gènes potentiels de BVMO représentatifs de la diversité, a donné accès à 73 enzymes validées expérimentalement comme BVMO et auparavant annotées comme monooxygénases. Le profilage des substrats (20 composés) a été réalisé et la caractérisation de stéréo et énantio- sélectivité de ces nouvelles BV est en cours dans un laboratoire collaborant au projet. Parmi ceux-ci, 2 BVMO catalysant les oxydations BV régio-complémentaires des cycloalkénones ont été trouvées et caractérisées. Cependant, des réactions secondaires pendant la biotransformation de la cellule entière ont empêché l'accès aux lactones insaturées en grande quantités.

Pour éliminer la formation de ces sous-produits, la E Coli Réductase a été identifiée et inactivée par mutation, augmentant le rendement de 40 à 80% (Alphand et al., en préparation). Plus​ieurs BV ont aussi été identifiées pour catalyser les composés méthylester des kétones linéaires courtes et longues, ce qui ne pouvait pas être fait habituellement par synthèse chimique (Régnier et al., en préparation). L'étude de l'évolution des enzymes BVMO a également  été réalisée, révélant l'importance fonctionnelle des résidus hautement conservés.