Une dizaine de plateformes de l’Institut de biologie structurale (IBS) sont regroupées au sein de l’unité mixte de service ISBG. Elles offrent un catalogue de méthodes, d’expertises et d’instruments pour les projets de biologie structurale, de la production, purification et cristallisation des protéines, à leur caractérisation structurale, en passant par leur caractérisation biophysique et le contrôle qualité des échantillons. Grâce à l’appui des équipes de recherche adossées, l’étendue des outils proposés couvrent l’étude des protéines, du clonage des gènes à la détermination de leur structure et à la compréhension de leurs mécanismes de fonctionnement.
Localisées sur le campus européen de Grenoble, les plateformes de l’IBS-ISBG bénéficient de la proximité de grands instruments de recherche, tels que les sources neutroniques de l’Institut Laue Langevin (ILL) et les installations du Synchrotron européen de Grenoble (ESRF), apportant une culture de l’accueil des visiteurs ainsi que de fortes expertises techniques.
Expertises et services :
Spectrométrie de masse (en savoir plus) :
 Analyse de protéines intactes et d’assemblages macromoléculaires,
Détermination de la masse exacte de protéines et de peptides à haute résolution,
Contrôle de l'expression, de la modification, de la mutation et du marquage de protéines et peptides,
Analyse de la protéolyse à protéines limitées et de complexes macromoléculaires par spectrométrie de masse native.
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Microscopie électronique (en savoir plus) :
Coloration négative : visualisation directe de protéines à partir de 50-100 kDa et contrôle qualité,
Cryo-microscopie électronique, analyse d’image et tomographie : visualisation d’échantillons intacts, des interactions et implications biologiques,
Microscopie électronique cellulaire : étude morphologique de cellules, bactéries, tissus, localisation de protéines au niveau subcellulaire, suivi du cycle d’infection de virus…
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Analyse structurale par RMN (en savoir plus) :
Caractérisation de la structure et de la dynamique de complexes moléculaires,
Développement de molécules pharmacologiquement actives,
Caractérisation du degré de repliement de protéines,
Développement de méthodes de RMN liquide et solide pour les échantillons complexes,
Mise à disposition d’une librairie de méthodes d’analyses par RMN,
Adaptation de protocoles de marquage isotopique pour des protéines spécifiques ou de la production à grande échelle.
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Analyse structurale par rayons X :
Ligne de lumière automatisée pour la cristallographie des protéines par diffraction classique ou analyse multi-longueur d’ondes (en savoir plus)
Spectroscopie UV-visible et Raman sur échantillons biologiques nano-volumiques (en savoir plus)
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Imagerie cellulaire 4D (en savoir plus) :
Mise à disposition d’un microscope confocal, d’un vidéo microscope et d’un cytomètre en flux pour l’étude de cellules vivantes (comptage et visualisation),
Analyse et traitement d’images. | |
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Caractérisation biophysique (en savoir plus) :
Réalisation de mesures d’affinité, des paramètres thermodynamiques et stœchiométries par microcalorimétrie (ITC),
Caractérisation cinétique d’interactions biomoléculaires par des méthodes optiques de surface (SPR, BLI),
Analyse de la taille, composition, affinité, homogénéité, de macromolécules et complexes (AUC, SEC-MALS),
Quantification des interactions avec des biomolécules fluorescentes (MST),
Détermination de taille par diffusion de lumière seule (DLS) ou combinée (SEC-MALS, NTA),
Développement de protocoles de contrôle qualité d’échantillons spécifiques par combinaison de méthodes biophysiques. | |
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Cell free expression (en savoir plus) :
Production à grande échelle (mg) de protéines solubles, membranaires et d'ARNs en conditions sans RNAses,
Optimisation des conditions de réaction pour l'expression à grande échelle : criblage à petite échelle de l'expression de protéines et d'ARN.
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Génération de bibliothèques aléatoires à évolution dirigée (ESPRIT) :
Création de bibliothèques de troncations et de mutagenèse ponctuelle, y compris au format co-expression,
Criblage robotisé pour l’identification et l’optimisation de constructions génétiques.
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Cristallisation à haut débit de protéines (en savoir plus) :
Cristallisation à haut débit de protéines solubles ou membranaires en phase lipidique (LCP),
Cristallisation automatisée de protéines sous condition anaérobie,
Visualisation automatique d’images de gouttes de cristallisation en lumière visible et UV,
Récolte automatisée des cristaux cultivés en gouttes.
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Biologie moléculaire à haut débit et procédés biochimiques automatisés (Robiomol) :
Clonage de gènes et mutagenèse dirigée,
Réalisation de test d'expression et de purification de protéines exprimées dans
E. coli,
Criblage de détergents pour la solubilisation de protéines membranaires et purification par affinité.
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