Dans les organismes vivants, les protéines sont exclusivement constituées d’acides aminés de type "gauche". Cette sélection d'une seule des deux chiralités dans l’espace est une des grandes énigmes scientifiques, à laquelle physiciens, chimistes et biologistes tentent de répondre.
En étudiant des peptides, assemblages relativement simples de deux acides aminés par des méthodes de spectroscopie en jet moléculaire couplée à une approche théorique, une équipe du CEA** éclaire ce problème d'un jour nouveau. Les chercheurs ont observé que la géométrie des peptides dans l’espace différait grandement selon que l’on couple deux acides aminés "gauche-gauche" ou "gauche-droite". De plus, les peptides homochiraux, composés d’acides aminés de même chiralité (gauche-gauche) montrent une plus grande flexibilité que les chaînes hétérochirales (gauche-droite). Dans les protéines, longues chaînes d'acides aminés repliées sur elles-mêmes, l'homochiralité impose ainsi un repliement de moindre variabilité tout en conférant une plus grande flexibilité à l’édifice moléculaire. Or, la fonction de la protéine dans l’organisme ne dépend pas seulement de la séquence des acides aminés qui la composent mais également de son repliement spécifique***. La chiralité du monde vivant peut alors apparaître comme une nécessité de par son rôle dans la conformation de protéines biologiquement actives.
Référence :
V. Brenner, F. Piuzzi, I. Dimicoli, B. Tardivel, and M. Mons, Angewandte Chemie International Edition, 46, (2007) 2463. http://dx.doi.org/10.1002/anie.200604416
*du grec chiros, qui signifie la main, racine des mots chirurgien, chiromancie, chiropraticien…
**DSM/DRECAM/ Service des Photons, Atomes et Molécules, Saclay.
***Le nombre de possibilités de repliements d'une protéine est très grand (~1030). Et pourtant chacune se replie selon un ordre préétabli par sa séquence en suivant des niveaux successifs d'organisation.
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