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Alzheimer : une protéine prion mise en cause ?


​Grâce à un prix de la fondation France Alzheimer, Marc Dhenain, chercheur au CEA-I2BM, va évaluer une nouvelle hypothèse expliquant l’induction et la propagation de la maladie d’Alzheimer dans un modèle animal de primate, le microcèbe murin, dont certains développent spontanément la maladie d’Alzheimer.

Publié le 14 février 2013

​Cette hypothèse s’appuie sur un travail récemment publié par Stanley Prusiner, prix Nobel de médecine 1997 pour avoir élucidé le rôle de la protéine prion dans la propagation de la maladie de Creutzfeld-Jacob au plus fort de l’épidémie de la vache folle. En juin 2012, il rapporte des résultats qui soutiennent un nouveau modèle d’induction et de diffusion de la maladie d’Alzheimer par les protéines Aβ1, caractéristiques de la maladie. Ces dernières agiraient comme les protéines prions2, dont la forme infectieuse est capable de modifier les protéines normales pour les rendre pathologiques (les prions se propagent ainsi comme les bactéries, les virus ou encore les parasites). Cette idée a été testée chez la souris. En injectant de la protéine Aβ extraite de cerveaux de souris Alzheimer à des souris saines, lui et ses collaborateurs ont induit la propagation de la protéine Aβ chez ces dernières.

Marc Dhenain et son équipe du CEA-I2BM (à Fontenay-aux-Roses) vérifieront cette hypothèse sur un modèle primate. Ils testeront ainsi une éventuelle transformation des protéines Aβ et Tau (une autre protéine caractéristique de la maladie d’Alzheimer) en protéines pathologiques qui remplaceraient progressivement les protéines normales pour conduire aux dysfonctionnements majeurs de la maladie d’Alzheimer.


  1. Dans la maladie d’Alzheimer, les protéines Aβ s’agrègent autour des neurones pour former des plaques amyloïdes
  2. Jusqu’ici on ne connaissait qu’une seule protéine prion à l’origine d’une pathologie humaine, la protéine PrPsc impliquée dans la maladie de Creutzfeld-Jacob. 

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