Ce prix récompense les recherches du Dr De Zitter sur le traitement des données de cristallographie sérielle prises par l'instrument SPB/SFX à l'European XFEL. Ses recherches portent sur le traitement des données de la cristallographie résolue en temps ou, plus généralement, de la cristallographie en série. Elke De Zitter veut comprendre le lien entre la structure, la dynamique et la fonction des protéines. La cristallographie aux rayons X existe depuis un certain temps, mais elle fournit une structure statique. Son groupe veut donc voir une protéine en action et de cette façon mieux comprendre la protéine, et peut-être aussi être capable de la muter pour modifier son comportement.

Elle s'intéresse également aux protéines mosquitocides, qui ciblent et tuent les moustiques. La luminosité du XFEL européen était nécessaire pour obtenir des données de diffraction à haute résolution afin de résoudre ces structures. Elle a également travaillé au développement d'un logiciel appelé Xtrapol8 qui permet d'extraire les structures des protéines à partir des données du XFEL européen. Une grande partie de ses recherches consiste à écrire et à développer un programme appelé Xtrapol8 pour l'analyse des données. Ce logiciel est important pour tout type d'étude à résolution temporelle. Lorsque l'on déclenche une réaction dans un cristal, la plupart des protéines du cristal ne changent pas. Elles restent dans leur état initial, et seule une infime partie des protéines commence à bouger. Cela signifie que si vous observez le cristal en moyenne, vous vous retrouvez dans l'état initial, au lieu de l'état que vous avez essayé de déclencher ! Xtrapol8 essaie d'extraire le signal spécifique de l'état déclenché ou "intermédiaire", afin de calculer la structure de la protéine dans cet état.

E. De Zitter a donné un aperçu de ses recherches lors d'une présentation au cours de la réunion des utilisateurs de European XFEL le 25 janvier 2023, expliquant son travail et la contribution des données de European XFEL dans ses recherches.