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Prix & distinction

Cécile Morlot lauréate de la Médaille de bronze du CNRS


Cécile Morlot de l'IBS est lauréate de la Médaille de bronze du CNRS pour l’année 2018. Cette médaille récompense le premier travail d’un(e) chercheur, qui fait de elle/lui un(e) spécialiste de talent dans son domaine.

Publié le 26 novembre 2018
Au cours de sa thèse effectuée à l’IBS dans le groupe de Thierry Vernet, Cécile a mis au point une méthode de marquage fluorescent pour localiser, par microscopie optique, les protéines de la division d’un important pathogène humain : Streptococcus pneumoniae (le pneumocoque). Ces grands assemblages protéiques devenaient enfin visibles dans la cellule à une résolution de quelques centaines de nanomètres. En parallèle, Cécile a résolu la structure cristallographique de l’un des composants de ces complexes pour contraindre le modèle proposé pour la division du pneumocoque.
Après son doctorat (2003), elle complète sa formation de cristallographe au cours d’un stage postdoctoral dans le groupe de Stephen Cusack (EMBL, Grenoble). Elle élargit ensuite ses compétences en microbiologie lors d’un second stage postdoctoral dans le groupe de David Rudner (Harvard Medical School, Boston), au cours duquel elle étudie deux complexes protéiques essentiels au développement de la spore chez Bacillus subtilis.
Elle est recrutée par le CNRS en 2010 au sein du Groupe Pneumocoque à l’IBS pour poursuivre ses recherches sur la morphogenèse et la division bactérienne, par une combinaison d’approches de biologie structurale et cellulaire. Son recrutement coïncide avec l’avènement des techniques de microscopie de fluorescence super-résolue, qui permettent de connecter les échelles moléculaires et cellulaires. Elle décide alors d’en développer l’usage chez le pneumocoque en collaboration avec des biophysiciens de l’IBS (Dominique Bourgeois et Virgile Adam, Equipe Pixel) et un chimiste de l’Université Grenoble Alpes (Yung-Sing Wong, Département de Pharmacochimie Moléculaire). Les méthodes développées, basées sur la localisation de molécules uniques et la "chimie click", lui permettent aujourd’hui d’imager l’assemblage et l’activité des machineries protéiques en charge de la division cellulaire à une résolution d’une dizaine de nanomètres. En révélant des détails moléculaires inaccessibles à basse résolution, ses travaux en biologie structurale et imagerie cellulaire permettent de mieux comprendre comment les bactéries acquirent leur forme et se multiplient. Ces connaissances fondamentales sont pertinentes pour la recherche de nouveaux antibiotiques et la compréhension des phénomènes de résistance associés.

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