La galactose oxydase (GOase), une métallo-enzyme contenant du cuivre, est l'un des biocatalyseurs les plus étudiés pour l'oxydation enzymatique des glucides. Le mécanisme couramment accepté implique la forme oxydée clé (GOaseox), dans laquelle une unité glucidique (galactose) se lie au site équatorial (libre) et subit une déprotonation, suivie d'un arrachage d'atome d'hydrogène par un radical et d'un transfert d'électron supplémentaire, conduisant ainsi à la formation du produit final, l'aldéhyde, et à la réduction de la GOase. En raison de leur potentiel pour des oxydations catalytiques hautement sélectives, des modèles moléculaires du site actif de la GOase dérivés de bases de Schiff encombrées ont été développés. Cette approche biomimétique passe par la synthèse de complexes Cu(II)-phénol servant de pré-catalyseurs, qui subissent ensuite une oxydation à un électron pour devenir la forme "active" du catalyseur. Une question cruciale demeure : quels sont les facteurs qui déterminent si l’oxydation est centrée sur le ligand, produisant des radicaux Cu(II)-phénoxyle, ou vers le métal, formant des espèces Cu(III)-phénolate ? Malgré des efforts importants, une réponse définitive à cette question reste élusive.

L'objectif de cette thèse est de développer des ligands redox-actifs afin de mieux comprendre les facteurs qui influencent le site d’oxydation du complexe de cuivre correspondant. La stratégie consiste à incorporer des fonctions chimiques stabilisant l'un ou l'autre tautomère de valence (Cu(II)-radical phénoxyle et Cu(III)-phénolate) et à étudier leur impact. À cet effet, plusieurs complexes ont été synthétisés et caractérisés par spectroscopie et électrochimie. Les activités catalytiques ont également été évaluées sur divers substrats contenant des groupes hydroxyle. Enfin, des calculs de chimie quantique (DFT) ont été réalisés pour aider à élucider les mécanismes catalytiques et à mieux comprendre les caractéristiques des différents complexes.

Contact : Yohann Moreau​