Hélène Malet, enseignante à l'Université Grenoble Alpes (UGA) et chercheuse en virologie structurale au CEA-Irig/IBS dans le groupe de Microscopie Electronique et Méthodes, a été distinguée à plusieurs reprises pour ses travaux sur des protéines virales impliquées dans le fonctionnement d'étapes clés du cycle viral, comme la réplication et la transcription virale.
Depuis le début de sa carrière, son intérêt s'est ainsi porté sur différentes polymérases virales. Actuellement, son projet de recherche est centré sur l'analyse structurale et fonctionnelle de la réplication de bunyavirus, une classe de virus comportant de nombreux pathogènes humains contre lesquels aucun médicament ni vaccin n'est disponible. Parmi eux se trouvent le virus Hantaan qui provoque des fièvres hémorragiques chez l'homme.
C'est dans ce cadre, après l'apparition de cas mortels de personnes ayant été infectées par un hantavirus (souche des Andes présentant la particularité d'une transmission inter-humaine), qu'Hélène Malet a été sollicitée pour son expertise par le quotidien « Le Monde ».
- Mieux comprendre le virus
Le virus Andes appartient à la famille des Hantaviridae, qui regroupe une vingtaine de virus dangereux pour l'humain, comme les virus Puumala ou Séoul. Comme les virus de la grippe ou du VIH, il est entouré d'une enveloppe contenant son ARN. À sa surface, des glycoprotéines permettent au virus de s'accrocher aux cellules pour les infecter. Ce sont ces protéines que ciblent les vaccins afin d'activer la réponse immunitaire.
Extrait de l'article du Monde du 18/05/2026 (D.Larousserie):
« Deux autres protéines sont cruciales pour la reproduction des hantavirus. Les nucléocapsides sont des molécules qui entourent les brins d'ARN pour les protéger de la dégradation naturelle, mais aussi de la reconnaissance par le système immunitaire. La polymérase, qui boucle chacun des trois brins, est capable d'ouvrir cette capside et permet au virus, une fois dans la cellule, d'utiliser la machinerie moléculaire de son hôte. Cette protéine transforme un brin d'ARN en un autre ARN qui sera traduit en protéine. Cette machine est souvent la cible des médicaments qui la bloquent ou la perturbent. « La polymérase des hantavirus est une sorte de concaténation de celle de la grippe, en un seul bloc au lieu de trois. Sa structure a été dévoilée pour la première fois en 2023 », note Hélène Malet, enseignante-chercheuse à l'université Grenoble-Alpes, qui a dirigé ces travaux. L'intérêt de cibler la polymérase est que sa structure est très similaire chez beaucoup des hantavirus, ce qui permet d'avoir un traitement à plus large spectre que le développement de molécules ciblant une souche particulière. »
© CEA-Irig/IBS/MEM/H.Malet
Article complet sur le site du Monde (réservé aux abonnés : https://www.lemonde.fr/sciences/article/2026/05/18/hantavirus-comment-la-recherche-se-mobilise-face-a-la-souche-des-andes_6691009_1650684.html)