La photosynthèse est un processus essentiel à la vie sur Terre : elle permet aux organismes photosynthétiques (plantes, algues) de convertir l'énergie lumineuse en énergie chimique utilisable par la cellule. Son efficacité repose notamment sur l'organisation tridimensionnelle de nombreuses protéines présentes dans les membranes des
thylakoïdes*. Pour comprendre comment ces protéines s'assemblent et fonctionnent ensemble, les chercheurs développent des approches de protéomique*, permettant d'identifier les protéines interagissant entre elles. Parmi ces approches, le cross-linking* couplé à la
spectrométrie de masse (XL-MS)* permet de détecter les contacts entre protéines et de reconstruire leurs réseaux d'interactions. Dans cette étude, les chercheurs du CEA-Irig ont développé une stratégie innovante pour cartographier les réseaux de protéines de membranes photosynthétiques fonctionnelles.
Les chercheurs ont optimisé la méthode reposant sur le
cross-linking couplé à la spectrométrie de masse (XL-MS), en associant l'agent de
cross-linking, le
PhoX* avec un agent chimique, le TMPAC* (trimethylphenylammonium chloride), afin d'obtenir des résultats fiables tout en préservant l'intégrité fonctionnelle des membranes. Cette stratégie a permis d'identifier plusieurs centaines d'interactions, augmentant leur détection de 20 à 40%, entre des protéines impliquées dans la régulation de la photosynthèse. En couplant ces données à la modélisation par intelligence artificielle (IA), les chercheurs ont révélé des associations inédites impliquées dans le contrôle et la réparation de la machinerie photosynthétique, offrant ainsi une vision précise de l'organisation des complexes moléculaires responsables de la conversion de l'énergie lumineuse.
Ces travaux montrent que la méthode développée permet de faire le lien entre la biologie fonctionnelle et la biologie structurale chez les plantes, en rendant possible l'exploration systématique des réseaux de protéines dans des conditions proches de l'état physiologique. Cette approche offre un cadre méthodologique transférable à d'autres systèmes membranaires, souvent difficiles à étudier, ouvrant la voie à la modélisation de nouveaux complexes protéiques fonctionnels.
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UMR :
Irig/PCV-LPM (UGA-CNRS-CEA-INRAe) ;
Irig/BGE-EDyP (UGA-CEA-Inserm).
Financements : ANR (PHOTO_DYN), Union Européenne (PhotoLINK, Chloro-Mito, PlanktON), ProFI.
Collaborations : UGA, CNRS, CEA, INRAe, Inserm.