​Les scientifiques ont directement utilisé une communauté microbienne issue d’un bioréacteur dégradant le méthane pour isoler une protéine de couleur rose vif, qu’ils ont ensuite cristallisée en l’absence d’oxygène afin d’en déterminer la structure tridimensionnelle. Ils ont découvert que cette protéine se présente sous la forme d’une cage, ressemblant à la protéine utilisée par notre organisme pour stocker le fer. Elle a cependant la particularité de contenir un hème, une caractéristique typique de la bactérioferritine. Contrairement aux bactérioferritines traditionnelles, qui s’assemblent en structures de 24 copies protéiques, cette protéine nouvellement découverte forme une cage compacte de seulement 12 copies, créant ainsi un assemblage entièrement nouveau qui pourrait être intéressant pour encapsuler d’autres molécules, comme des médicaments. 

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Les auteurs ont baptisé cette protéine « mini-bactérioferritine » en raison de sa petite taille. L’analyse génomique a révélé que les mini-bactérioferritines ne sont pas propres aux méthanotrophes. Elles sont répandues chez les microbes, mais ont été négligées jusqu’à présent. Cette découverte, publiée dans Communications Biology, nous rappelle le vaste potentiel inexploré qui se cache au sein des communautés microbiennes — et l’importance de continuer à exploiter ces trésors biologiques pour l’innovation scientifique et industrielle.​​

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