​​Extrait du Communiqué paru sur CNRS Biologie (25/08/2025)

Dans une étude parue dans Nature Structural and Molecular Biology, des chercheurs du CEA-Irig/IBS, en collaboration avec le CNRS Biologie/LCB (Laboratoire de chimie bactérienne de Marseille), se sont intéressés à des enzymes, appelées oxydoréductases, indispensables à la conversion et au transfert d’énergie dans les cellules. Ces enzymes sont souvent des métalloprotéines qui contiennent un ou plusieurs ions métalliques essentiels à leur fonction catalytique, sont apparues aux origines de la vie sur Terre. Paradoxalement, malgré leur diversité, ces enzymes reposent en réalité sur un nombre limité de modules structuraux, dont l’inventaire est encore loin d’être complet. 

Découverte d’un nouveau modèle structural
En combinant des approches de bioinformatique à des techniques de pointe de biologie structurale, les scientifiques ont pu identifier un nouveau module structurel : une étonnante structure tubulaire qui connecte des oxydoréductases à la membrane de la bactérie et ainsi à des quinones, des petites molécules membranaires qui sont de véritables connecteurs électrochimiques essentiels pour le transfert d’énergie dans les cellules. Ce modèle structural est décrit pour une métalloenzyme impliquée dans le métabolisme du carbone chez la bactérie du sol Bacillus subtilis, catalysant la conversion du formiate en dioxyde de carbone.
En résumé, cette étude révèle un mécanisme inédit d’ancrage des oxydoréductases à la membrane, au cœur du métabolisme énergétique microbien.