Une pile à combustible à hydrogène consiste à créer un courant électrique entre deux électrodes. Sur la première, l’hydrogène s’oxyde en perdant deux électrons. Ces électrons migrent sur la seconde - créant un courant électrique - pour participer à la réduction de l’oxygène.
Réaction d’oxydation : H2 → 2H++ 2e-
Réaction de réduction : 4H++ 4e- + O2 → 2 H2O
Les dispositifs classiques, qui font appel à une membrane échangeuse de protons et un catalyseur à base de platine, restent coûteux (lire : Production d’hydrogène: si le cobalt remplaçait le platine… ). Une équipe de l’IBS montre que certaines enzymes bactériennes s’avèrent très efficaces pour oxyder à l’air de l’hydrogène et envoyer les électrons vers le site catalytique où l’oxygène sera réduit. Cette biopile est à l’œuvre chez Escherichia coli, grâce à une hydrogénase qui possède une série d’agrégats composés de fer et de soufre d’une géométrie particulière (Fe4S3) formant un fil conducteur entre sa surface et le site catalytique.
Des études de cristallographie et des calculs effectués en collaboration avec le CEA-Inac et l’Université d’Oxford montrent comment cette toute petite centrale électrique biologique, capable typiquement d’alimenter une montre pendant quelques heures, fonctionne. Contrairement aux hydrogénases classiques, endommagées par l’oxygène de l’air, cette enzyme est capable d’envoyer, grâce à l’agrégat Fe4S3, non pas un, mais deux électrons de sa surface vers le site catalytique et de réduire rapidement l’oxygène pour produire de l’eau. L’oxygène, pris de vitesse, n’a alors pas le temps d’endommager le site catalytique de l’enzyme. Cette capacité de « super-oxydation » pourrait, à terme, inspirer l’industrie pour réaliser des piles à combustibles biomimétiques.