La compréhension de la fonction des protéines nécessite la caractérisation de leur structure ainsi que leur dynamique. Des milliers de structures « figées » existent dans les banques de données, mais relativement peu d’informations sont disponibles sur leur dynamique. Des avancées récentes en cristallographie permettent d’obtenir ces informations sur les mouvements des protéines dans leur cristal. Néanmoins, une question centrale était à ce jour peu investiguée : comment l’empilement des protéines dans le cristal influe-t-il sur la dynamique des protéines ?
Des chercheurs de l’IBS, en collaboration avec la Purdue University (Etats-Unis), ont utilisé une combinaison de nouvelles approches de spectroscopie RMN du solide et des longues simulations de dynamique moléculaire pour éclaircir cette question. Cette étude a mis en évidence que les mouvements d’une protéine à des échelles de temps biologiquement importantes sont influencés en effet par le «packing » cristallin. Ces résultats sont importants pour les futures recherches de dynamique moléculaire par cristallographie.