Article

​Le résidu cystéine est un élément central de la biologie redox en raison des propriétés redox que lui confère la présence du soufre ; il peut exister sous plusieurs formes redox, réduite thiol (—SH) et oxydées : pont disulfure (S—S), acide sulfénique (SOH) et sulfinique (SO2H). L'oxydation du résidu cystéine, parce qu'il induit un changement de conformation de la protéine, est un mécanisme de régulation, un thème essentiel à l'équipe. Deux systèmes cellulaires contrôlent l'état d'oxydation des cystéines, la voie du glutathion (GSH) et celle de la thioredoxine, elles-mêmes utilisant les propriétés redox de la cystéine.

​​La cellule dispose de différents systèmes de contrôle qualité essentiels pour garantir la production de protéines fonctionnelles. Chez les eucaryotes, c'est dans le réticulum endoplasmique que prend place le repliement et donc le contrôle qualité des peptides destinés à la voie de sécrétion. Nous étudions comment les protéines dont le repliement est défectueux sont retenues dans le réticulum et dégradées par une voie spécifique, dépendante de l'ubiquitine et du protéasome, connue sous le nom d'ERAD (Endoplasmic Reticulum Associated Degradation). De nombreuses maladies sont associées à un dysfonctionnement de l'ERAD.