​Le soufre est indispensable à la vie. Il participe notamment au métabolisme des acides gras et des glucides, intervient dans la composition de plusieurs molécules utilisées en biotechnologie, en agroalimentaire et en cosmétique, notamment la biotine. Plusieurs enzymes, contenant elles-mêmes du soufre, catalysent l’étape cruciale d’insertion de cet atome conduisant aux molécules soufrées. Comment ces enzymes procèdent-elles ? Par définition, les enzymes se retrouvent intactes à la fin des réactions qu’elles catalysent. Mais, sur la base d’expériences menées depuis plus de 20 ans, une large part de la communauté scientifique a admis que les enzymes qui insèrent du soufre « sacrifient » leurs propres atomes de soufre pour les céder à la molécule en train de se former. Ces enzymes changeraient donc de nature et ne pourraient intervenir que sur un seul cycle catalytique conduisant à la production d’une molécule soufrée.

La vérité serait pourtant ailleurs, selon les chercheurs du CEA-iRTSV, à Grenoble. Après avoir observé que, dans certaines conditions, les enzymes soufrées opèrent plus de 20 cycles catalytiques successifs, ils ont fait l’hypothèse que ces enzymes ne sacrifient pas leurs propres atomes de soufre, mais utilisent ceux du sulfure produit par d’autres partenaires physiologiques. Les scientifiques ont décrypté l’ensemble des étapes chimiques conduisant à l’insertion du soufre dans les biomolécules avec deux enzymes soufrées MiaB et RimO, des méthylthiotransférases contenant des centres FeS particuliers. Reste à savoir quels sont les donneurs physiologiques de soufre et comment ils les mettent à disposition des méthylthiotransférases. C’est à cette tâche que les chercheurs s’attèlent maintenant.