Le récepteur à l'apéline (APJ) est une protéine membranaire exprimée dans les cellules de nombreux organes, particulièrement le cerveau, le système cardiovasculaire et les reins. C'est une cible thérapeutique potentielle pour des maladies cardiovasculaires et des déséquilibres hydriques.
APJ appartient à la grande famille des récepteurs couplés à la protéine G (RCPG) et est constitué, comme les autres RCPG, de sept segments transmembranaires et de plusieurs boucles extra- et intra-cellulaires.
Deux ligands endogènes de ce récepteur ont été identifiés : l'apéline et l'elabela ; ils s'y lient différemment sans que les bases moléculaires ne soient clairement identifiées.
Dans un article publié dans le
British J of Pharmacology, des chercheurs du
Laboratoire de Pharmacologie Expérimentale et Moléculaire (LPEM, SIMoS/DMTS) mettent en évidence qu'un pont disulfure régule différemment les liaisons de l'apéline et de l'elabela au récepteur et que la rupture de ce pont réduit considérablement la signalisation dépendante de l'apéline mais pas celle dépendante d'élabela. Ce pont disulfure, qui lie la partie N-terminal et la troisième boucle extracellulaire, forme une contrainte structurale analogue à une quatrième boucle extracellulaire, comme dans les récepteurs aux chimiokines, impliqués dans l'activation des cellules immunitaires.
Des études sont nécessaires pour savoir si des fragments d'apéline peuvent jouer le même rôle que les chimiokines et si APJ peut être considéré comme un membre de la famille des récepteurs à chimiokines.
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