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De nouvelles interactions entre transcription des gènes et réparation de l’ADN


​Une équipe du CEA-Joliot (I2BC) révèle, à l'échelle du génome de la levure S. cerevisiae, de nouvelles interactions fonctionnelles entre le complexe « Médiateur de la transcription des gènes » et différentes protéines de la réparation de l'ADN. 
Publié le 9 novembre 2022

Certaines fonctions essentielles pour les cellules comme la transcription de l'ADN en ARN ou le maintien de l'intégrité du génome sont-elles reliées ?

Depuis plusieurs années, une équipe du CEA-Joliot étudie, chez l'organisme modèle Saccharomyces cerevisiae (levure), un grand complexe multiprotéique, impliqué dans la transcription de l'ADN en ARN messager. Ce complexe, appelé Médiateur, joue un rôle essentiel dans l'activation et la régulation de la transcription, via une enzyme qui synthétise des molécules d'ARN par copie de l'ADN, appelée ARN polymérase II (ou Pol II).

Les chercheurs ont découvert récemment une interaction fonctionnelle entre le Médiateur et le mécanisme de réparation de l'ADN par excision de nucléotides (Nucleotide Excision Repair ou NER) via un contact direct entre le Médiateur et la protéine de réparation de l'ADN Rad2, homologue de la protéine XPG humaine (lire l'actualité).  

Afin de savoir si d'autres protéines de réparation interagissent avec le Médiateur, l'équipe a analysé la distribution, à l'échelle du génome de S. cerevisiae, des protéines Rad26 (homologue de la protéine humaine CSB) et Rad1-Rad10 (homologue de la protéine humaine XPF-ERCC1) en recherchant un lien potentiel de ces protéines avec le Médiateur et l'ARN polymérase Pol II.

Les analyses génomiques révèlent que Rad26 et Rad1-Rad10 sont présentes sur le génome de la levure en l'absence de stress génotoxique, en particulier dans les régions hautement transcrites (chromatine), la liaison de Rad26 étant fortement corrélée à celle de l'ARN polymérase Pol II. De plus, Rad26 et Rad1-Rad10 sont co-localisés avec le Médiateur dans les régions intergéniques et interagissent physiquement avec ce complexe. 

© CEA/Julie Soutourina

Pour en savoir plus.


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