Certains métaux comme le cadmium ou le plomb sont toxiques pour les êtres vivants à toutes les doses. D'autres, comme le zinc ou le cuivre, sont en revanche essentiels et ne deviennent toxiques qu'à forte dose.
Les cellules sont pourvues de protéines membranaires qui sont capables d'importer les métaux vitaux en cas de carence ou, comme les ATPases-P1B, de les exporter lorsque leur concentration devient dangereuse.
En 2011, une équipe de l'Institut de pharmacologie et de biologie structurale de Toulouse a mis en évidence un rôle jusqu'alors inconnu des ATPases-P1B en étudiant la bactérie pathogène Mycobacterium tuberculosis, phagocytée par un macrophage qui produit du zinc en réaction à l'infection. Pour survivre à ce stress métallique, la bactérie surproduit une ATPase-P1B (CtpC), chargée d'exporter le zinc en excès dans son cytoplasme.
Des chercheurs de l'Irig montrent que CtpC ne peut remplir sa tâche sans une petite protéine membranaire, à la fonction jusqu'alors inconnue : PacL1 (P-ATPase-associated chaperone-Like protein 1). Sans PacL1, CtpC n'est plus localisée sur la membrane et M. tuberculosis devient très sensible au zinc.
Dans cette étude sur M. tuberculosis, deux autres couples ATPase-P1B/protéine chaperonne impliqués dans le transport de métaux ont également été identifiés (CtpG/PacL2 et CtpV/PacL3). Par ailleurs, pour d'autres types de bactéries, d'autres couples similaires ont à nouveau été identifiés.