L'ADN est une molécule très longue qui se retrouve naturellement repliée au sein des cellules. Ceci est fait grâce à l'association avec des protéines qui assurent la stabilité, la compaction et la régulation du matériel génétique. Les cellules eucaryotes et procaryotes s'appuient ainsi sur des assemblages macromoléculaires pour assurer une compaction optimale de l'ADN dans la cellule.

Une étude multi-technique impliquant des chercheurs du LLB met en lumière un mécanisme unique de compaction dans lequel une protéine amyloïde dénommée Hfq façonne l'ADN en s'oligomérisant autour de l'ADN, plutôt que d'enrouler l'ADN autour d'une protéine pour former un nucléosome, comme cela est observé dans les cellules eucaryotes.

Ces résultats, redéfinissent le paysage fonctionnel des amyloïdes, les liant à l'architecture du génome et à la régulation des gènes. Ils suggèrent que les interactions amyloïde-ADN pourraient représenter un mécanisme conservé à travers les systèmes biologiques, avec des implications importantes pour la compréhension de l'organisation du génome et la régulation de l'expression des gènes, tant chez les procaryotes que chez les eucaryotes.

Cette étude portée par une équipe du LLB/IRAMIS, associe plusieurs équipes françaises (Synchrotron SOLEIL, ILL et UGA Grenoble, Université Paris Cité) et internationales (Espagne, Japon, Singapour, Royaume uni et Danemark).