Les organismes photosynthétiques produisent de la matière organique à partir de l'énergie lumineuse grâce à la photosynthèse. Essentiels à la vie sur Terre, ce processus libère également du dioxygène (O₂) à la suite d'une réaction photochimique catalysée par un complexe protéique dimérique appelé photosystème II (PSII). Toutefois, lorsque l'intensité lumineuse dépasse la capacité d'absorption du PSII, ce dernier peut être endommagé, voire détruit. Il doit alors être réparé en passant par une forme intermédiaire monomérique qui est vulnérable au stress lumineux.
Jusqu'à présent, les mécanismes assurant la protection de cette forme intermédiaire étaient mal compris, mais une collaboration de chercheurs de l'Irig (LPCV/Photosynthesis) et de l'Université de Genève ont montré qu'une protéine nommée « Light Harvesting complex-Like 4 » (LHL4) était induite en présence d'UV-B et sous stress lumineux, et se fixait spécifiquement sur le PSII monomérique en cours d'assemblage.
La découverte a été faite grâce à l'utilisation de la spectrométrie de masse couplée à des approches de crosslinking (processus de formation de liaisons covalentes entre des molécules). En combinant différentes approches (analyses photophysiologiques et génétiques), il a ainsi été possible de démontrer que la protéine LHL4 joue un rôle crucial dans la protection de cette forme transitoire sous stress lumineux et que son absence limitait la synthèse de nouveaux PSII fonctionnels, conduisant à terme à la mort cellulaire.
Ce résultat met en lumière un nouvel acteur clé de la protection des photosystèmes, ouvrant la voie à des stratégies pour renforcer l'efficacité et la résilience des organismes photosynthétiques face au stress lumineux. Des recherches sont en cours pour élucider les mécanismes précis de cette protection.
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